AF594-α-Bungarotoxin，阿佛拉 594 荧光箭头 α-眼镜框蛇黑色素的反应原理

AF594-α-Bungarotoxin 的中文名称可译为阿佛拉 594 荧光标记 α-眼镜蛇毒素，其中 α-眼镜蛇毒素（α-Bungarotoxin，简称 α-BTX）是一种来源于眼镜蛇毒液的小分子多肽毒素，能够特异性结合神经肌肉接头处的尼古丁型乙酰胆碱受体（nAChR），而 AF594 表示分子已与阿佛拉 594（Alexa Fluor 594）荧光团共价偶联，可发出红色荧光，用于受体标记、细胞成像及受体追踪研究。AF594-α-Bungarotoxin 的反应原理核心在于荧光团活化、蛋白氨基的亲核攻击以及可控共价偶联。通常，AF594 以 NHS 酯活化形式存在，其活性末端为羧基活化酯，可与蛋白质或肽分子的氨基反应形成稳定的酰胺键。在反应过程中，α-BTX 中的赖氨酸侧链氨基或 N 末端氨基作为亲核试剂对 AF594-NHS 酯进行攻击，通过亲核取代反应，将荧光团共价连接到 α-BTX 分子上，同时释放 N-羟基琥珀酰亚胺作为副产物。该偶联反应通常在中性至弱碱性缓冲液（如 PBS，pH 7.2–7.5）中进行，温度控制在室温或低温，以维持 α-BTX 的天然构象和功能活性，防止蛋白质变性或失活。荧光团与蛋白质的结合效率与反应时间、浓度及 pH 值密切相关，通过调节荧光团与 α-BTX 的摩尔比例，可实现标记密度的可控性，既保证荧光信号强度，又尽量保留 α-BTX 的受体结合活性。偶联完成后，通常通过透析、凝胶过滤或高效液相色谱（HPLC）去除未反应的 AF594 和副产物，得到水溶性良好、标记比例可控的 AF594-α-Bungarotoxin。整体反应原理体现为双重选择性设计：一方面利用 NHS 酯的化学活性与蛋白氨基发生高选择性偶联，另一方面保持 α-BTX 的空间构象，使毒素仍能特异性结合尼古丁型乙酰胆碱受体，实现功能与标记的兼顾。该偶联体系广泛应用于神经科学、细胞生物学和药物作用机制研究，可用于受体定位、神经肌肉接头成像、受体动态监测及信号传导分析。AF594-α-Bungarotoxin 的反应原理保证了标记的特异性和稳定性，同时使荧光信号强度足以在显微成像中检测，兼具功能性与可视化特性，是构建标记蛋白、研究受体分布及构建荧光追踪体系的重要化学方法，其操作原理简单可控，同时确保偶联产物在生物体系中活性保持和荧光检测的可靠性，为实验设计提供坚实的化学基础和技术支持。

产品名称：AF594-α-Bungarotoxin

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